Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"ABSTRAKCarbon nanotube (CNT) memiliki kemampuan untuk memfasilitasi transfer elektron sehingga dapat digunakan sebagai material biosensor yang potensial, khususnya biosensor generasi ketiga. Fabrikasi perangkat bioelektronik sistem transfer elektron langsung ini dilakukan dengan memodifikasi permukaan elektroda emas menggunakan self-assembled monolayer (SAM) dari sistiamina, single wall carbon nanotube (SWCNT) dan mikroperoksidase-11 (MP-11). Metode analisis voltametri siklik dan beberapa karakterisasi lainnya dilakukan untuk mengetahui keberhasilan modifikasi elektroda tersebut sekaligus mengetahui parameter penting dalam aplikasinya sebagai biosensor. Campuran asam kuat H2SO4:HNO3 = 3:1 dibantu ultrasonikator terbukti efektif untuk memotong dan fungsionalisasi SWCNT. Hal ini dibuktikan dengan adanya serapan vibrasi gugus karbonil pada bilangan gelombang 1600 cm-1 pada spektrum FT-IR yang diperoleh. Pembentukan SAM dari sistiamina pada permukaan elektroda emas merupakan dasar modifikasi tahap selanjutnya. Keberhasilan modifikasi ini dapat dilihat dari munculnya puncak katodik pada potensial +390 mV dari kurva voltamogram siklik yang terbentuk. Estimasi nilai pKb sistiamina di atas permukaan elektroda emas sebesar 8,43 ? 0,03 diperoleh berdasarkan teknik elektrokimia. Imobilisasi MP-11 dapat dilakukan melalui pembentukan ikatan kovalen antara gugus amina dari MP-11 dengan gugus karboksilat dari SWCNT yang sebelumnya telah diimobilisasi terlebih dahulu di atas lapisan sistiamina. Pemodifikasian ini dilakukan dengan tujuan terciptanya transfer elektron langsung antara elektroda dan MP-11. Presisi jumlah elektron yang terlibat selama proses reaksi berlangsung adalah sebesar 1,14 x 10-7 ? 0,04 Coulomb. Namun, studi lebih lanjut masih perlu dilakukan agar diperoleh bentuk voltamogram siklik yang reversible serta melakukan karakterisasi lainnya untuk memperkuat bukti keberhasilan fabrikasi elektroda ini. Kata kunci: biosensor generasi tiga; carbon nanotube; mikroperoksidase-11; self-assembled monolayer; sistiamina; voltametri siklik."

"Dalam kondisi krisis energi seperti saat ini, pemanfaatan sumber dayayang dapat diperbarui diharapkan dapat membantu pemenuhan kebutuhanenergi. Makroalga merupakan salan satu sumber daya yang dapatdimanfaatkan sebagai penghasil energi alternatif dalam bentuk bioetanol.Pada penelitian ini, dipilih makroalga genus Eucheuma dan Gracilaria karenamemiliki kandungan selulosa serta mudan dan cepat pembudidayaannya.Eucheuma dan Gracilaria dinidrolisis olen jamur Thchoderma viride yangmengnasilkan enzim selulase. Konsentrasi senyawa gula pereduksi yangdinasilkan dari proses nidrolisis ditentukan dengan metode Somogyi Nelson.Gula pereduksi paling tinggi yang dihasilkan dari nidrolisis Eucheuma adalan0,090 mg/mL pada konsentrasi 7,5% dan waktu inkubasi 48 jam, sedangkanpada Gracilaha, gula pereduksi yang dinasilkan sebesar 0,089 mg/mL padakonsentrasi 5% dan waktu inkubasi yang sama. Hidrolisat Eucheuma danGracilaria difermentasi olen sel Saccharomyces cerevisiae yang terimobilisasidalam Ca alginat. Kondisi optimum proses fermentasi diperolen pada pH 4dan waktu inkubasi 24 jam yang mengnasilkan kadar etanol sebesar 0,698%dari nidrolisat Eucheuma dan 0,530% dari Gracilada. Kadar etanol ditentukandengan Gas Chromatography."

"ABSTRAKPenelitian ini dilakukan untuk mengidentifikasi produk reaksi oksidasikopling dari senyawa cis-isoeugenol 78% dan trans-isoeugenol 94% dengankatalis peroksidase dari Raphanus sativus L. Peroksidase hasil isolasi dari Raphanussativus L. yang digunakan memiliki aktivitas sebesar 33,3063 U/mg protein.Identifikasi terbentuknya produk dilakukan secara kualitatif dengan menggunakankromatografi lapis tipis (KLT). Hasil analisa menggunakan instrumenspektrofotometer UV-Vis, FTIR, dan GC-MS menunjukkan bahwa produk reaksioksidasi kopling dari trans-isoeugenol dan cis-isoeugenol yang terbentuk merupakansenyawa dimer dengan posisi penggabungan 8-5’. Senyawa dimer ini lebih dikenaldengan nama dehidrodiisoeugenol.

---

ABSTRACTThe aim of this study was to identify the product reaction of couplingoxidation from 94% trans-isoeugenol and 78% cis-isoeugenol which catalized byperoxidase from Raphanus Sativus L. Spesific activity of peroxidase isolated fromRaphanus Sativus L. was 33,3063 U/mg protein. Thin Layer Chromatography(TLC) used to identify the product formation qualitatively. The measurement resultsusing instrument UV-Vis spectrophotometer, FTIR, and GC-MS showed thatoxidative coupling reaction products of cis-isoeugenol and trans-isoeugenol aredimer formed by coupling the position 8-5 '. The dimer known asdehidrodiisoeugenol."

"ABSTRAKEnzim α-glukosidase (EC. 3.2.1.20, α-D-glukosida glukohidrolase) adalah enzim terikat membran yang terdapat pada epitel usus halus dan berperan pada pencernaan karbohidrat makanan. Pada penderita Diabetes Mellitus (DM) tipe 2, inhibisi terhadap enzim ini menyebabkan penghambatan absorpsi glukosa sehingga dapat mengurangi keadaan hiperglikemia setelah makan. Enzim ini diperlukan pada penemuan senyawa analog sebagai inhibitor enzim tersebut dalam rangka penemuan obat Diabetes Melitus tipe dua. Distribusi enzim ini tersebar luas pada mamalia, tanaman, serangga dan mikroorganisme. Tanaman merupakan sumber α-glukosidase yang telah banyak diisolasi dan diteliti, terutama dari golongan serealia seperti padi. Pada penelitian ini, sebagai sumber enzim digunakan beras dan gabah varietas Ciherang. Beras dan gabah selanjutnya dibuat menjadi ekstrak kasar enzim tepung beras, tepung gabah dan tepung aseton gabah dengan menggunakan buffer fosfat dan kemudian diuji aktivitasnya. Ekstrak dengan aktivitas tertinggi dilakukan fraksionasi menggunakan amonium sulfat (salting out) dengan kenaikan tingkat kejenuhan. Fraksi dengan aktivitas tertinggi kemudian dilakukan dialisis. Enzim hasil dialisis kemudian ditentukan pH optimumnya dan uji inhibisinya dengan senyawa quersetin. Hasil penelitian menunjukan bahwa dari ketiga ekstrak kasar enzim, tepung gabah menunjukan aktivitas tertinggi yaitu 23,75 mU/mL. Tingkat kejenuhan 20-50% merupakan fraksi dengan aktivitas tertinggi sebesar 19,05 mU/mg. Enzim hasil dialisis memiliki aktivitas spesifik 41,16 mU/mg dan pH optimum 6. Pada uji inhibisi, quersetin dengan kadar 0,1% memiliki persen inhibisi tertinggi sebesar 13,07%.

---

ABSTRACTα-Glucosidase (EC. 3.2.1.20, α-D-glucoside glucohydrolase) is a membrane-bound enzyme located in intestinal epithelium, play role in carbohydrate digestion of food. In people having Diabetes Mellitus type 2, inhibition of the enzyme inhibits absorption of glucose reducing hyperglycemia postprandial. The enzyme is essential in the research to find the active compound that able to inhibit the enzyme in order to find Diabetes Mellitus type 2 drugs. The enzyme found widespread in mammal, plants, insects and microorganism. Plants are the enzyme source that isolated and studied most, particularly the cereals: rice. In this study, rice and gabah (var. Ciherang) are used as the enzyme source. From these, the crude extract of rice flour, gabah flour and gabah acetone powder were made by using phosphate buffer and the activity assayed. The extract showing highest activity was subjected to salting out using ammonium sulfate by increasing level of saturation. Furthermore, fraction containing highest specific activity was subjected to dialysis. The retentate was determined its optimal pH and inhibition against quercetin. The results showed that of the three extracts, gabah flour showing the highest activity at 23.75 mU/mL. The saturation level of 20-50% showing the fraction of highest specific activity at 19.05 mU/mg. The retentate specific activity was found to be 45.16 mU / mg and the optimum pH was 6. The inhibition against 0.1% quercetin showed the highest at 13.07% "

"ABSTRAKKeberhasilan suatu transformasi dalam kloning molekular untuk mengetahui apakah suatu gen telah tersisipi atau terekspresi dalam populasi sel atau organisme dapat diketahui melalui gen pelapor. Salah satu gen pelapor adalah sgfpS65T yang menyandi kemampuan menghasilkan warna/perpendaran cahaya lebih baik dengan bantuan sinar biru di antara varian gfp lainnya dan efisien karena tidak membutuhkan substrat untuk mengetahui ekspresinya, sehingga tidak bersifat toksik dan mempercepat proses seleksi transforman. Vektor kloning yang akan digunakan untuk membawa gen sgfpS65T ini adalah vektor binary pCAMBIA1305.1 yaitu vektor pembawa gen gusPlus sebagai gen pelapornya dan vektor yang umum digunakan untuk transformasi ke tanaman. Karena untuk mengetahui ekspresi dari gen gusPlus membutuhkan substrat yang dapat bersifat toksik terhadap sel transforman, maka dilakukan substitusi gen pelapor gusPlus pada pCAMBIA1305.1 dengan sgfpS65T dari pNU400 melalui konstruksi plasmid. Dari hasil penelitian ini diperoleh konstruksi plasmid pCAMBIA1305.1 pembawa fragmen sgfpS65T (pDWJ3) dengan panjang 720 bp, namun pada fragmen tersebut terdapat mutasi (substitusi basa) pada posisi 294 bp dan 710 bp. Pada posisi 294 bp menyandi asam amino yang sama dengan sequence acuan yaitu threonine dan pada posisi 710 bp menyandi asam amino yang berbeda yaitu phenylalanin, yang seharusnya menyandi asam amino leusin. Jadi, kemungkinan pDWJ3 tidak dapat mengekspresikan gen sgfpS65T dan diperlukan analisis lebih lanjut dan memastikan kembali mutasi yang terjadi pada fragmen tersebut.

---

ABSTRACTThe success of a clone transformation can be identified by reporter gene. This gene can detect whether a particular gene has been inserted and expressed in cells or organisms, one of which is sgfpS65T that encode the ability to produce color better than other gfp variants and efficient because it does not require a substrate to determine the expression, non toxic and accelerate the selection process transformant. pCAMBIA1305.1 is cloning vectors that will be used to carry sgfpS65T. pCAMBIA1305.1 binary vector carrying reporter gene gusPlus and commonly used for plant transformation. Due to determine the expression of gusPlus requires a substrate that can be toxic to the cell transformant, then performed reporter gene substitution gusPlus contained in pCAMBIA1305.1 with sgfpS65T from pNU400 through the construction of plasmid. This study has obtained pCAMBIA1305.1 containing 720 bp sgfpS65T (pDWJ3), but these fragments contained mutation (base substitution) at position 294 bp and 710 bp. At position 294 bp encode the same amino acid sequence of reference threonine, at position 710 bp encode a different amino acid that is phenylalanin, which should encode the amino acid leucine. Thus, the possibility can not express sgfpS65T (pDWJ3) and required further analysis and ensure that mutations occur in these fragments."

"ABSTRAKEnzim α-glukosidase (EC. 3.2.1.20, α-D-glukosida glukohidrolase) adalah enzim terikat membran yang terdapat pada epitel usus halus dan berperan pada pencernaan karbohidrat makanan yang memecah karbohidrat menjadi glukosa. Enzim ini diperlukan pada pencarian senyawa analog sebagai inhibitor enzim tersebut dalam rangka penemuan obat Diabetes Melitus tipe dua. Pada penelitian ini, sebagai sumber enzim digunakan beras baru, beras lapuk, dan dedak dari tiga varietas, yaitu Sarinah, IR 64, dan IR 46. Beras baru, beras lapuk, dan dedak selanjutnya dibuat menjadi ekstrak kasar enzim tepung beras baru, tepung beras lapuk, dan tepung dedak. Hasil penelitian menunjukan bahwa dari sembilan ekstrak kasar enzim, tepung beras lapuk IR 46 menunjukan aktivitas tertinggi yaitu 90,3 mU/mL. Aktivitas tertinggi ditemukan pada tingkat kejenuhan 20-50% pada fraksinasi dengan ammonim sulfat sebesar 228,2 mU/mg. Enzim hasil dialisis memiliki aktivitas spesifik 238,9 mU/mg dan pH optimum 5,00. Enzim α-Glukosidase dari beras lapuk IR 46 memiliki nilai Km = 5,17 mM dan Vmax =0,55 mM/menit. Hasil uji logam menunjukkan bahwa merupakan aktivator enzim α-glukosidase sedangkan berperan sebagai inhibitornya. Pada uji inhibisi, quersetin dan ekstrak buah mahkota dewa dengan kadar 1% menyebabkan persen inhibisi tertinggi masing-masing sebesar 19,84% dan 28,20%.

---

ABSTRACTThe enzyme α-glucosidase (EC.3.2.1.20, α-D-glukohidrolase) is a membrane bound enzyme found in intestinal ephitelium and plays role in carbohydrate digestion cleavaging carbohydrate into glucose. This enzyme is needed to find analogous compound as inhibitor of this enzyme in the context of drug exploration for Diabetes Mellitus type two. In this study, the sources of the enzyme used are new rice, moldy rice, and rice bran that for each from three varieties of rice: Sarinah, IR 64, and IR 46. Those nine sources of the enzyme was made into crude enzyme of new rice flour, moldy rice flour, and rice bran flour. The result showed that moldy rice flour IR 46 had the highest activity to be 90,3 mU/mL. The highest activity in fractionation with ammonium sulphate was founded in saturation level of 20-50% to be 228,2 mU/mg. In dialysis, the enzyme had the specific activity to be 238,9 mU/mg and pH optimum was 5,00. α-glucosidase from moldy rice IR 46 had Km value = 5,17 mM and Vmax value = 0,55 mM/minute. The result in metal assay showed that Mg2+ and Mn2+ were activator of α-Glucosidase whereas Co2+ and Zn2+ acted as inhibitor. Mahkota Dewa fruit extract and Quersetin caused the highest percent of inhibition in 1% for each 19.84% and 28,20%."

"Enzim selulase merupakan enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi pemecahan selulosa menjadi unit glukosa. Enzim ini akan digunakan dalam pemanfaatan limbah pertanian (dedak padi) yang kaya akan selulosa untuk dijadikan senyawa lain seperti bioetanol. Pada penelitian ini telah dilakukan isolasi dan pemurnian enzim selulase dari mikroorganisme jamur Trichoderma viride (T051) melalui fermentasi padat menggunakan dedak padi sebagai substratnya. Pemurnian ekstrak kasar enzim dengan pengendapan bertingkat (fraksinasi) menggunakan garam ammonium sulfat, menghasilkan aktivitas spesifik selulase paling tinggi pada tingkat kejenuhan ammonium sulfat 20 -50% (11,4530 mU/mg) dengan tingkat kemurnian 5,3 kali dari ekstrak kasarnya. Pemurnian lebih lanjut dengan kromatografi kolom penukar anion (DEAE-Streamline) menghasilkan 6 puncak protein dengan aktivitas CMCase. Puncak protein ke-1 memiliki aktivitas spesifik paling tinggi (85,6703 mU/mg) dengan tingkat kemurnian 39,1 kali dari ekstrak kasarnya. Aktivitas selulolitik enzim ini ditentukan sebagai aktivitas CMCase (endoglukanase) menggunakan substrat CMC (carboxymethyl cellulose). Enzim selulase hasil pemurnian parsial memiliki aktivitas optimum pada pH 5,5 dan suhu inkubasi 50oC dan enzim ini diinhibisi oleh ion-ion Mg2+, Mn2+, dan Cu2+ (konsentrasi ion logam 100 mM) dengan persen inhibisi berturut-turut sebesar 16,4; 64,2; 60,2 %.

---

Cellulase is a hydrolase enzyme that catalyzes the reaction of the breakdown of cellulose into glucose units. This enzyme will be used in the utilization of agricultural waste (rice bran) that is rich in cellulose to be used as other compounds such as bioethanol. In this study has been carried out isolation and purification of the cellulase from Trichoderma viride fungal microorganisms (T051) through solid fermentation using rice bran as a substrate. Purification of crude enzyme extract with multilevel deposition (fractionation) using ammonium sulfate salt, generating the highest specific activity of cellulase (11.4530 mU / mg) at 20 -50% level of saturation of ammonium sulfate, with a purity level of roughly 5.3 times of the extract. Further purification by anion-exchange chromatography column (DEAE-Streamline) produces 6 protein peaks with CMCase activity. Peak-1 protein to have the highest specific activity (85.6703 mU / mg) with a purity level of roughly 39.1 times of the extract. Cellulolytic enzyme activity was determined as CMCase activity (endoglucanase) using the substrate CMC (carboxymethyl cellulose). Partial purification of cellulase enzyme has optimum activity at pH 5.5 and incubation temperature 50oC, and this enzyme had inhibition by ions Mg2+, Mn2+, and Cu2+ with inhibition percent respectively at 16.4, 64.2, 60. 2%."

"α-Glukosidase memiliki peranan dalam mengkatalisis reaksi pemecahan karbohidrat menjadi glukosa pada usus halus manusia. Adanya penghambatan terhadap enzim ini dapat menimbulkan efek hipoglikemik pada penderita Diabetes Melitus (DM). Penggunaan tanaman obat merupakan salah satu alternatif pengobatan diabetes mellitus. Penelitian terdahulu melaporkan bahwa ekstrak tanaman Beligo (Benincasa hispida) memiliki kemampuan menghambat aktivitas enzim α-Glukosidase cukup kuat. Penelitian ini bertujuan memperoleh ekstrak biji Beligo dari fraksi teraktif untuk diidentifikasi dan ditentukan kinetiknya. Hasil penelitian menujukkan bahwa ekstrak biji Beligo pada fraksi interface (lapisan diantara fraksi etil asetat dan air) memiliki daya inhibisi tertinggi yaitu 42,18 %. Spectrum IR dari fraksi hasil kromatografi kolom menunjukkan adanya gugus C=O, C-H, dan O-H yang terkandung dalam komponen aktif ekstrak biji Beligo tersebut. Parameter kinetik enzim ini memiliki nilai Km sebesar 2,9 mM dan Vmaks sebesar 3,3. Jenis penghambatan ekstrak biji Beligo terhadap aktivitas α-Glukosidase bersifat reversible- nonkompetitif.

---

α-Glukosidase having role in reaction catalyzes the breakdown of carbohydrates into glucose on the intestines smooth man. The inhibitory against this enzyme inflicts effect hipoglikemik in people with dm. The use of medicinal plants is one an alternative the treatment of Diabetes Melitus(DM). Research previous been reported that plant extracts beligo ( Benincasa hispida ) having ability inhibits the activity of enzymes α-Glukosidase strong enough. This research aims at obtaining seed extract for more active fraction of Beligo identified and determined kinetic.

The research suggests that beligo seeds extracts on interface fraction have an inhibition highest namely 42,18 %. Spectrum IR of a fraction results column chromatography show C= O, C-H, and O-H contained in active component an extract of seeds beligo. Parameters a kinetic enzyme having value Km by 2.9 mm and Vmaks of 3.3. A type of enzyme inhibition of work α-Glukosidase is inhibitory reversible- noncompetitive."

"Hasil penelitian terdahulu menunjukkan bahwa ekstrak daun dalam pelarut air dan batang beligo fraksi etil asetat memiliki aktivitas antioksidan.Pada penelitian ini, dilakukan uji aktivitas antioksidan ekstrak buah, biji, dan kulit beligo dan ditentukan bagian buah beligo yang memiliki daya antioksidan tertinggi. Pengujian dilakukan terhadap ekstrak kulit, daging buah,atau dalam pelarut etanol, etil asetat, nbutanol, atau air. Aktivitas antioksidan ditentukan dengan menentukan nilai IC50 menggunakan metode DPPH. Hasil penelitian menunjukkan nilai IC50 terendah diperoleh pada fraksi etil asetat ekstrak kulit beligo dengan nilai 1428,80 ppm. Hasil optimasi pemisahan dengan KLT dari ekstrak kulit buah beligo fraksi teraktif menunjukkan bahwa pemisahan yang terbaik diperoleh menggunakan eluen campuran n- heksana dengan etil asetat dengan perbandingan 7:3.

---

Previous study showed that leaves extract in water and stems extract in ethyl acetate from beligo have antioxidant activity. In this study, the thigest antioxidant activity of beligo fruits, seeds, and rinds extracts were determined. The assays were carried out of skin, pulp, seeds or in beligo extracts in ethyl acetate, n-butanol, and water. The antioxidant activities were determined by determine the IC50 values using DPPH method.

The result showed that the lowest IC50 values obtained in fractions of ethyl acetate beligo extract of the rind with a value of 1428,80 ppm. The optimization with TLC separation the most active fraction of beligo rind extract revealed that the best separation was obtained using a mixture of n hexane with ethyl acetate in ratio (7:3) as eluent."

"Pada penelitian sebelumnya, telah diketahui bahwa biji beligo (Benincasa hispida) glukosidase sehingga tanaman ini memiliki potensi sebagai obat hipoglikemik dalam terapi diabetes mellitus. Pada penelitian ini, dilakukan uji inhibisi ekstrak daun dan batang beligo terhadap aktivitas glukosidase, bioassay menggunakan metode brine shrimp lethality test (BSLT) dan pemisahan komponen senyawa yang terkandung dalam ekstrak daun dan batang beligo yang memiliki daya inhibisi tertinggi. Pengukuran aktivitas glukosidase dilakukan pada kondisi optimum yaitu pada gelombang maksimum 401 nm, konsentrasi enzim dan substrat masing-masing 0,3 unit/mL dan 10 mM, Pada konsentrasi yang sama (150 ppm) diketahui daya inhibisi tertinggi terdapat di fraksi etil asetat untuk ekstrak daun sebesar 47,03% dan pada fraksi air untuk ektrak batang sebesar 49,06%. Hasil uji toksisitas dengan metode BSLT menunjukkan bahwa nilai LC50 terkecil pada sampel daun dan batang fraksi etil asetat yakni sebesar 1309,5 ppm dan 1477,3 ppm. Dari data tersebut menggambarkan bahwa ekstrak batang dan ekstrak daun bersifat tidak toksik karena berada pada kisaran di atas 1000 ppm.

---

In previous study reported that Beligo seed (Benincasa hispida) agains glucosidase activity. Therefore this plant has a potential as hypoglycemic medicine for diabetes mellitus therapy. In this study, there are research about inhibition test of beligo leaf and stem extract against glucosidase activity, continued to isolation components in beligo leaf and stem extract which has the highest inhibition ability, then doing bioassay using Brine Shrimp Lethality Test (BSLT). The result of inhibition glucosidase activity are in optimum condition, such as wavelength 401 nm, with enzyme concentration 0,3 unit/mL and concentration of p-NPG substrate 10 mM. For the highest concentration (150 ppm) each of fractions, the highest inhibition for leaf extract ethyl acetate fraction is 47,03% and for stem extract water fraction is 49,06%. The result for bioassay BSLT showed that the lowest LC50 for leaf and stem extract ethyl acetate fraction are 1309,5 ppm and 1477,3 ppm. The result showed that stem and leaf extract are nontoxic because both of their LC50 value less than 1000 ppm."