Hasil Pencarian  ::  Simpan CSV :: Kembali

"Mikroalga memiliki potensi tinggi untuk digunakan sebagai sumber biodiesel. Selain membutuhkan lahan dan air yang rendah, mikroalga memiliki produktivitas dan persentase lipid yang tinggi jika dibandingkan dengan generasi biodiesel sebelumnya.  Biomassa yang dihasilkan oleh mikroalga juga mempunyai nilai multifungsi menjadi obat, kosmetik, sumber pakan hewan. Synechococcus HS-9 dapat menjadi sumber biomassa yang menjanjikan karena memiliki kadar lipid yang tinggi. Komponen hidrodinamika fotobioreaktor sebagai wadah kultivasi Synechococcus HS-9 akan disimulasikan pada software ANSYS 18.2. Simulasi dilakukan untuk mengetahui aliran udara, air dan pencampuran yang terjadi. Hasil simulasi akan dioptimasi dengan Artificial Neural Network dan Genetic Algorithm agar didapatkan parameter hidrodinamika yang optimum. Melalui optimasi didapatkan nilai target turbulance eddy dissipation 3,198 m2/s3 dan viskositas eddy 0,184 Pa s. Nilai target tersebut akan dicapai pada kecepatan air 0,115 m/s, kecepatan udara 0,149 m/s, massa jenis 576,581 kg/m3, turbulance kinetic energy 0,021 m2/s2. Analisa Life Cycle Assesment yang dilakukan pada proses kultivasi dan panen menunjukan emisi terbesar pada marine aquatic ecotoxicity potential sebesar 4,09x105 kg DCB eq dengan isu penting terdapat pada penggunaan listrik PLN. 

---

Microalgae have a high potential to be used as a source of biodiesel. In addition to requiring low land and water, microalgae have a high productivity and lipid percentage compared to the previous generation of biodiesel. Biomass produced by microalgae also has multifunctional value as medicine, cosmetics, and animal feed sources. Synechococcus HS-9 can be a promising source of biomass because it has high lipid content. The hydrodynamic components of the photobioreactor, as a container for the cultivation of Synechococcus HS-9, will be simulated in ANSYS 18.2. Simulations are carried out to determine the flow of air, water, and mixing. The simulation results optimized with Artificial Neural Network and Genetic Algorithm to obtain optimum hydrodynamic parameters. Through optimization, the target value of turbulence eddy dissipation is 3,198 m2/s3, and the eddy viscosity is 0,184 Pa s. The target value will be achieved at water velocity 0,115 m/s, air velocity 0,149 m/s, density 576,581 kg/m3, turbulence kinetic energy 0,021 m2/s2. Life Cycle Assessment analysis on the cultivation and harvesting process shows the largest emission in marine aquatic ecotoxicity potential of 4.09x105 kg DCB eq with a hotspot in the use of PLN electricity."

"ABSTRAKProses ekstraksi kitin di industri dilakukan secara kimiawi, proses ini dapat memberikan dampak negatif terhadap kualitas kitin, peralatan dan lingkungan. Akhir-akhir ini penelitian ekstraksi kitin secara biologis banyak dikembangkan. Ekstraksi kitin secara biologis telah banyak diteliti, baik melalui sistem fermentasi batch atau subsequent-batch. Proses demineralisasi dan deproteinasi secara kontinyu merupakan inovasi baru dalam teknologi produksi kitin secara biologis, serta dapat mengatasi kekurangan pada sistem fermentasi batch maupun proses kimiawi.Tujuan penelitian adalah untuk mendapatkan kondisi optimum proses demineralisasi dan deproteinasi kulit udang vannamei (P. vannamei) secara kontinyu, menggunakan mikroba Lactobacillus acidophilus FNCC 116 dan Bacillus licheniformis F11.1. Prosedur penelitian dibagi dalam beberaba tahapan. Tahap pertama, pada 12 jam pertama dilakukan demineralisasi secara batch, dilanjutkan demineralisasi secara kontinyu selama 36 jam. Tahap kedua, pada 24 jam pertama dilakukan deproteinasi batch, dilanjutkan deproteinasi kontinyu selama 72 jam.Hasil percobaan menunjukkan bahwa kondisi terbaik untuk proses demineralisasi secara kontinyu, adalah umpan glukosa 6,5% dan waktu tinggal 16 jam. Untuk proses deproteinasi secara kontinyu adalah waktu tinggal 12 jam. Dengan proses ini dapat menghilangkan abu 92.95% dan protein 91.40%. Kandungan kitin, abu, dan protein pada produk kitin adalah 96.69%, 1.44% dan 1,76%.

---

ABSTRACTChitin extraction in industry, has been conducted by chemical process. The process has been known as a harsh treatment that badly affected to chitin quality, equipment and the environment. Since the last decade biologically chitin extraction has more attracted attention. The biologically chitin extraction was conducted by batch fermentation or subsequent-batch fermentation. Continous demineralization and deproteinization is a new inovation on biologically chitin production technology. This system promises as an alternative technology for overcoming problems of batch fermentation process and chemical process.The objectives of the experiment was to obtain the optimal condition for continous deminineralization and deproteinization of vannamei (P. vannamei) shrimp shells. Lactobacillus acidophilus FNCC 116 and Bacillus licheniformis F11.1 was used for demineralization and deproteination process respectively. The experiment was divided into several steps. The first step was batch demineralization that was conducted for 12 hours, then was followed by continuous demineralization for 36 hours. The second step was batch deproteinization for 24 hours, and was followed by continuous deproteinization for 72 hours.The results showed that the best condition for continuous demineralization was 6,5% glucose feed, with 16 hours retention time. For continuous deproteinization, the best condition was with 12 hours retention time. The process could remove 92.95% ash and 91.40% protein. The chitin, ash, and protein content of chitin product was 96.69%, 1.44% and 1,76% respectively."

"Lipase B Candida antarctica (CALB) secara ekstensif dipelajari dalam produksi biodiesel, produk farmasi, deterjen, dan senyawa lainnya secara enzimatis. Salah satu kekurangan penggunaan CALB adalah suhu optimumnya yang relatif rendah pada 40oC (313 K). Tujuan penelitian ini adalah untuk merancang mutan CALB yang lebih termostabil dibanding CALB wild type dengan rekayasa penambahan ikatan disulfida. Simulasi dinamika molekul dilakukan untuk mengamati proses unfolding atau denaturasi termal CALB. Denaturasi termal CALB dipercepat dengan melakukan simulasi pada suhu tinggi. Simulasi dinamika molekul CALB dilakukan dengan perangkat lunak GROMACS pada suhu 300-700 K. Prediksi pasangan residu yang dapat dimutasi menjadi sistein dilakukan dengan perangkat lunak ?Disulfide by DesignTM?. Pemilihan residu yang dimutasi, didasarkan pada hasil analisis fleksibilitas CALB. Berdasarkan hasil analisis tersebut dirancang tiga mutan enzim CALB yaitu Mutan-1 (Leu73Cys/Ala151Cys), Mutan-2 (Trp155Cys/Glu294Cys), dan Mutan- 3 (Thr43Cys/Ser67Cys). Parameter yang digunakan untuk membandingkan termostabilitas enzim mutan dengan wild type adalah RMSD, SASA (solvent accessible surface area), jari-jari girasi (Rg), dan struktur sekunder. Simulasi dinamika molekul yang dilakukan pada ketiga mutan tersebut menunjukkan bahwa Mutan-1 memiliki termostabilitas yang lebih baik dibanding CALB wild type. Diharapkan hasil penelitian ini dapat memberikan saran rancangan mutasi yang dapat diimplementasikan ke dalam laboratorium basah (wet experiment).

---

Candida antarctica lipase B (CALB) is extensively studied in enzymatic production of biodiesel, pharmaceutical products, detergents, and other chemicals. One drawback of using CALB is its relatively low optimum temperature at 313 K (40oC). The objective of this research is to design CALB mutant with improved thermostability by introducing extra disulfide bond. Molecular dynamic simulation was conducted to get better insight on the process of thermal denaturation or unfolding in CALB. Thermal denaturation of CALB was accelerated by conducting simulation at high temperature. Molecular dynamic simulation of CALB was performed with GROMACS software package at 300-700 K. Prediction of possible mutation was conducted using ?Disulfide by DesignTM? software. Selection of mutated residues was based on flexibility analysis of CALB.

From those analyses, three mutants were designed, which are Mutant-1 (73LeuCys/151AlaCys), Mutant-2 (155TrpCys/294GluCys), and Mutant-3 (43ThrCys/67SerCys). Parameters that were used to compare the thermostability of mutant with wild type enzyme were RMSD, SASA (solvent accessible surface area), radius of gyration (Rg), and secondary structure. Molecular dynamic simulation conducted on those three mutants showed that Mutant-1 have better thermostability compared to wild type CALB. The resulted mutant design will be used as a suggestion to engineer CALB mutant in wet experiment."

"Enzim merupakan biokatalis yang banyak dimanfaatkan dalam industri sebagai alternatif dari penggunaan bahan-bahan kimia yang mencemari lingkungan, salah satu diantaranya adalah enzim xilanase. Xilanase dalam industri dapat digunakan dalam proses pemutihan kertas, campuran pakan ternak, penjernihan sirup, produksi gula xilosa, dan sebagainya. Teknologi proses dalam industri umumnya dilakukan pada suhu dan pH yang tinggi, oleh karena itu dibutuhkan xilanase yang bersifat alkalotermofilik. Teknologi DNA rekombinan dilakukan agar enzim yang diproduksi mudah dimanipulasi dan dikembangkan untuk efesiensi. Laboratorium Teknologi Bioindustri, Pusat Laboratorium Bioindustri, Badan Pengkajian dan Penerapan Teknologi (BPPT) yang berada di Puspiptek, Serpong, Jawa Barat telah mengisolasi isolat CMU dari Sumber Air Panas Cimanggu yang positif menghasilkan xilanase alkalotermofilik. Tujuan penelitian ini adalah untuk melakukan kloning gen penyandi enzim xilanase alkalotermofilik serta ekspresi enzim rekombinannya pada Escherichia coli. Hasil identifikasi daerah 16S rRNA secara parsial pada isolat ini menunjukkan bahwa isolat CMU berafiliasi pada Bacillus halodurans. Gen penyandi xilanase alkalotermofilik telah berhasil diamplifikasi dari genom isolat CMU dan dikloning ke dalam E.coli DH5α dengan menggunakan vektor pGEM-T Easy. Dari proses transformasi hasil ligasi vektor dan produk PCR menghasilkan 2 bakteri rekombinan, yang membawa gen xilanase yang mempunyai perbedaan sekuens, dinamakan Klon 2 dan Klon 3. Analisa aktivitas produk gen dari E.coli DH5α rekombinan Klon 2 dan Klon 3 menunjukkan bahwa bakteri rekombinan ini menghasilkan enzim xilanase yang alkalotermofilik dengan profil berbeda. Aktivitas enzim xilanase pada Klon 2 optimal pada pH 11 dan suhu 70oC (16,52 U/mg) sedangkan Klon 3 optimal pada pH 8 dan suhu 60oC (17,65 U/mg).

---

Enzyme known as a catalyst that has been widely used in industries as an alternative of chemicals process that polluted the environment. One of the important enzymes in industries is xylanase enzyme. Xylanase in industry can be used for bleaching process of pulp, rarefaction of syrup, producing of xylose sugar, mixed fodder, and so forth. Technology process in industry are generally conducted at high temperature and pH. Therefore, it requires a xylanase that has alkalothermophilic character. Recombinant DNA technology can make the gene product easily manipulated for efficiency. Center for Bio-industrial technology, The Agency for the Assessment and Application of Technology (BPPT) has isolated an isolate from Cimanggu Hot Spring that potentially produced an alkalothermophilic xylanase. The isolate designed as CMU.

The purpose of this study is to clone the encoding gene of alkalothermophilic xylanase and to express this gene in Escherichia coli. The region identification result of 16S rRNA of this isolate showed that the CMU isolate is closed relative to Bacillus halodurans species. The gene encoding for alkalothermophilic xyalanase has been amplified from chromosomal DNA of CMU isolate and succesfully cloned into E.coli DH5α using the pGEM-T Easy vector. The ligation and transformation produces two recombinant bacteria with different sequence, namely Clone- 2 and Clone- 3. Xylanase activity assay showed that both recombinant E. coli have xylanase activity. The maximum activity of xylanase in clone-2 and clone-3 were reached at pH 11 and 700C (16.52 U/mg), and at pH 8 and 600C (17.65 U/mg), respectively."

"ABSTRAKKapang rizosfer mempunyai kemampuan menghambatFusarium oxysporum f.sp. lycopersici (Sacc.) W.C. Snyder & H.N. Hans.penyebab penyakit layu pada tanaman tomat (Lycopersicon esculetum Mill.).Kapang rizosfer diisolasi dari daerah perakaran tanaman tomat di lahankonvensional Desa Cikahuripan dan Sukamulya, Sukabumi. Tujuh belas spesiesyang antagonis terhadap F. oxysporum f.sp. lycopersici telah diidentifikasi dari 47isolat yang diisolasi dan 2 isolat koleksi LIPI MC. Mekanisme antagonis untukmengendalikan patogen terlihat beragam dari tiap spesies kapang rizosfer.Kompetisi dengan kapang patogen terlihat pada Trichoderma sp. dan Mucor sp.Semua isolat kapang rizosfer memproduksi agen antifungi volatil bukan HCN dantidak dapat memproduksi enzim kitinase. Kapang rizosfer memproduksi agenantifungi non-volatil iturin yaitu Aspergillus fumigatus Fres., Aspergillus nigerVan Tieghem, dan 2 isolat Aspergillus sp. Enzim protease diproduksi olehA. fumigatus, Aspergillus sp., Fusarium oxysporum Schlecht, danHumicola fuscoatra Traaen. Aspergillus niger dan Penicillium sp., merupakankapang rizosfer yang memproduksi agen antifungi non-volatil dan volatil terhadappatogen. Baik pada suspensi konidia patogen yang disimpan 4° C dan tidakdisimpan dalam lemari pendingin yang diberi agen antifungi non-volatilAspergillus niger (1:1) memperlihatkan persentase hambatan pertumbuhankonidia patogen tertinggi masing-masing 77,97 % dan 76,08 % pada pengamatanjam ke-8. Agen antifungi non-volatil Aspergillus niger pada berbagai konsentrasimeningkatkan perkecambahan tomat masing-masing 4,17 % pada benih tomatyang diberi filtrat atau suspensi konidia patogen yang diinkubasi selama 30 menit.Sedangkan waktu inkubasi 60 menit, agen antifungi non-volatil A. niger padaberbagai konsentrasi meningkatkan perkecambahan tomat 5,25 %?21,04 % padabenih tomat yang diberi suspensi konidia patogen dan menurunkanperkecambahan tomat 6,38 %?13,04 % pada benih tomat yang diberi filtratpatogen. Perpanjangan waktu inkubasi 30 menit menghambat selama 4 harikolonisasi patogen pada tomat yang diberi campuran filtrat atau suspensi konidiapatogen dan agen antifungi non-volatil A. niger pada berbagai konsentrasi. Agenantifungi volatil dari Penicillium sp. dapat menghambat perkecambahan konidiapatogen sebesar 22,07 %.

---

AbstractRhizosphere moulds have activities to reduce the growth of Fusariumoxysporum f.sp. lycopersici (Sacc.) W.C. Snyder & H.N. Hans, the causalpathogen of wilt disease of tomato (Lycopersicon esculentum Mill.) plant.Moulds were isolated from rhizosphere of tomato plants growing in the Villagesof Cikahuripan and Sukamulya, Sukabumi. Seventeen species that haveantagonistic effect to F. oxysporum f.sp. lycopersici were identified from 47isolates isolated from rhizosphere of tomato plant and 2 isolates of LIPI MCcollection. Antagonistic mechanism for control the pathogen seemed differentfrom each species of the rhizosphere moulds. Competition with the pathogen wasproduced by Trichoderma sp. and Mucor sp. All isolates of the rhizospheremoulds produced non-HCN volatile antifungal agent and did not producedchitinase enzyme. Rhizosphere moulds that produced iturin non-volatileantifungal agent were Aspergillus fumigatus Fres., Aspergillus niger VanTieghem, and 2 isolates of Aspergillus sp. Protease enzyme was produced byA. fumigatus, Aspergillus sp., Fusarium oxysporum Schlecht, andHumicola fuscoatra Traaen. Aspergillus niger and Penicillium sp. wererhizophere moulds that produced non-volatile and volatile antifungal agentsrespectively against the pathogen. Both on the suspension of the pathogen conidiastored in 4° C and unstored in refregerator that given non-volatile antifungal agentof A. niger (1 : 1) showed the highest percent inhibition of the pathogen conidiarespectively 77.97 % and 76.08 % in observation to-8 hours. Non-volatileantifungal agent of A. niger at various consentrations increased the germination oftomato respectively at 4.17 % on tomato that given the filtrate or suspension ofconidia of the patogen at 30 minutes incubation. While in the incubation time of60 minutes, non-volatile antifungal agent of A. niger at various concentrationincreased the germination of tomato at 5.25 %─21.04 % on tomato that givensuspension of conidia of the pathogen and decreased the germination of tomato at6.38 %─13.04 % on tomato that given the pathogen filtrate. Extending ofincubation time for 30 minutes 4 days delayed the colonization of the pathogen ontomato that given a mixture of the filtrate or the suspension of the pathogenconidia and non-volatil antifungal agent of A. niger at various concentrations.The volatile antifungal agent of Penicillium sp. decreased the germination ofconidia of the patogen at 22.07 %."

"Penelitian ini mencakup rangkaian oksidasi kolesterol berupa studi oksidasi kolesterol, oksidasi dengan menggunakan substrat hewani, oksidasi dengan enzim terimobilisasi material magnetit silikon dioksida (M-SiO2)/magnetit kitosan (M-Chit) dan oksidasi dengan protein rekombinan Rhodococcus erythropolis BL21(DE3) (RhoChoA). Enzim kolesterol oksidase yang diproduksi dengan metode submerged fermentation dari Streptomyces sp memiliki nilai aktivitas sebesar 5,12 U/mL dan aktivitas RhoChoA sebesar 17,9 U/mL. Studi kinetika dilakukan dengan menggunakan orde satu dengan reaksi irreversible. Optimasi produksi enzim dilakukan dengan memperhatikan faktor suhu dan jenis substrat. Untuk meningkatkan karakteristik enzim, imobilisasi dilakukan pada enzim kolesterol oksidase Streptomyces sp. Material magnetit disintesis dengan metode sol-gel dengan modifikasi menggunakan magnetit silikon dioksida dan magnetit kitosan yang diberi kode M-SiO2 dan M-Chit secara berurutan. Enzim hasil produksi diimobilisasi dengan menggunakan teknik cross-linking. Hasil karakterisasi FTIR dari material magnetit menunjukkan gugus fungsi M-O di bilangan gelombang 559,88; 598,91 dan 680,1 cm‑1 , gugus Si-O di bilangan gelombang 1615,78 dan 1761,65 cm-1.Uji oksidasi dilakukan dengan beberapa variabel bebas yaitu konsentrasi enzim (0,5; 1; 2 mg/mL), konsentrasi substrat (0,75; 1,25; 2,5 mg/mL), waktu oksidasi (5, 30, 60, 120, 180 menit), serta bentuk enzim (ekstrak kasar enzim kolesterol oksidase dan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi). Hasil uji oksidasi dikuantifikasi dengan menggunakan HPLC untuk menganalisis konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim yang optimum dalam oksidasi yang dijadikan sebagai referensi dalam penentuan uji biosensor kolesterol. Oksidasi kolesterol dengan menggunakan substrat hewani dilakukan dengan ekstraksi dengan pelarut lemak. Kuantifikasi kadar kolesterol dalam sampel menunjukkan susbtrat dari lemak hewani memiliki konsentrasi kolesterol tertinggi dari kuning telur dengan konsentrasi 1,94 mg/mL, hati ayam (0,93 mg/mL), daging sapi (0,25 mg/mL) dan daging ayam (0,23 mg/mL). Enzim kolesterol oksidase dengan konsentrasi 2 mg/mL dapat mengoksidasi ekstrak kasar kolesterol dari kuning telur, hati ayam dan daging ayam hingga teroksidasi 20%, sedangkan ekstrak kasar kolesterol dari daging sapi teroksidasi sebesar 10%. Hasil uji oksidasi dengan menggunakan HPLC diperoleh konsentrasi substrat secara optimal dioksidasi oleh enzim terimobilisasi M-SiO2 dengan konsentrasi 20 mg/mL serta konsentrasi kolesterol 1,94 mM sebesar 90%, sedangkan enzim kolesterol oksidase bebas mengoksidasi kolesterol sebesar 80%. Uji oksidasi kolesterol menggunakan enzim kolesterol oksidase terimobilisasi magnetit kitosan (M-Chit) ditemukan konsentrasi substrat yang optimum adalah 2,5 mg/mL dan konsentrasi enzim yang paling efektif adalah 2 mg/mL. Reaksi oksidasi kolesterol dengan kondisi optimum dan menggunakan enzim terimobilisasi M-Chit dapat mengoksidasi kolesterol sampai 10%. Uji penggunaan kembali material M-Chit dalam proses imobilisasi dapat digunakan sebanyak 2 kali.

---

This research includes a series of cholesterol oxidation in the form of cholesterol oxidation studies, oxidation using animal substrates, oxidation with immobilized enzymes of magnetite silicon dioxide (M-SiO2) / magnetite chitosan (M-Chit) and oxidation with recombinant protein Rhodococcus erythropolis BL21 (DE3) ( RhoChoA). Cholesterol oxidase enzyme produced by the submerged fermentation method from Streptomyces sp has an activity value of 5.12 U / mL and a RhoChoA activity of 17.9 U / mL. The kinetic study was carried out using first order with an irreversible reaction. Optimization of enzyme production is carried out by controlling the temperatur and type of substrate. To improve the characteristics of the enzyme, immobilization was carried out on the cholesterol oxidase enzyme Streptomyces sp. The magnetite material was synthesized by the sol-gel method with modification using magnetite silicon dioxide and magnetite chitosan which were coded M-SiO2 and M-Chit, respectively. The immobilized enzymes are produced using a cross-linking technique. The FTIR characterization results of the magnetite material showed the M-O functional group at wave number 559.88; 598.91 and 680.1 cm-1, the Si-O group at wave numbers 1615.78 and 1761.65 cm-1.

The oxidation test was carried out with several independent variables, namely enzyme concentration (0.5; 1; 2 mg / mL), substrate concentration (0.75; 1.25; 2.5 mg / mL), oxidation time (5, 30, 60, 120, 180 minutes), as well as the form of the enzyme (crude extract of the cholesterol oxidase enzyme and the immobilized cholesterol oxidase enzyme). The results of the oxidation test were quantified using HPLC to analyze the optimum substrate concentration and enzyme concentration in oxidation which were used as references in determining the cholesterol biosensor test. Cholesterol oxidation using animal substrates was carried out by extraction with fat solvents. The quantification of cholesterol levels in the sample showed that the animal fat substrate had the highest cholesterol concentration from egg yolks with a concentration of 1.94 mg / mL, chicken liver (0.93 mg / mL), beef (0.25 mg / mL) and chicken meat. (0.23 mg / mL). Cholesterol oxidase enzyme with a concentration of 2 mg / mL can oxidize the crude extract of cholesterol from egg yolk, chicken liver and chicken meat up to 20%, while the crude extract of cholesterol from beef is oxidized only 10%. The results of the oxidation test using HPLC showed that the optimal substrate concentration was oxidized by the immobilized enzyme M-SiO2 with a concentration of 20 mg / mL and a cholesterol concentration of 1.94 mM of 90%, while the free cholesterol oxidase enzyme was 80% oxidized. Cholesterol oxidation test using immobilized cholesterol oxidase enzyme magnetite chitosan (M-Chit) found that the optimum substrate concentration was 2.5 mg / mL and the most effective enzyme concentration was 2 mg / mL. Cholesterol oxidation reaction under optimum conditions and using the immobilized enzyme M-Chit can oxidize cholesterol up to 10%. The M-Chit reuse test in the immobilization process can be used for 2 times."